Dissabte, 18 de setembre de 2021 - Edició 1150
La República

Desxifren el mecanisme d’adhesió el bacteri que causa el 40% de les pneumònies atípiques

ACN Barcelona.-Científics del Centre Superior d’Investigacions Científiques (CSIC) i de la Universitat d’Osaka han desxifrat el mecanisme d’adhesió del bacteri que causa el 40% de les pneumònies atípiques. L’estudi, publicat […]

Avatar
Agències 14/10/2020

ACN Barcelona.-Científics del Centre Superior d’Investigacions Científiques (CSIC) i de la Universitat d’Osaka han desxifrat el mecanisme d’adhesió del bacteri que causa el 40% de les pneumònies atípiques. L’estudi, publicat a ‘Nature Communications’, detalla com el bacteri ‘Mycoplasma pneumoniae’ s’adhereix a les cèl·lules pulmonars per iniciar la infecció. S’estima que en el 25% dels casos, els símptomes es poden estendre fora dels pulmons i provocar efectes neurològics, hepàtics o cardíacs. L’estudi permetrà el desenvolupament de noves estratègies terapèutiques basades en el bloqueig de l’adhesió.

Un equip d’investigadors liderat per David Aparicio, de l’Institut de Biologia Molecular de Barcelona (IBMB) del CSIC, i Makoto Miyata, de l’Institute for Natural Science and Technology de la Universitat d’Osaka, ha determinat l’estructura tridimensional de les proteïnes mitjançant les quals el bacteri s’adhereix a les cèl·lules humanes i inicia la infecció. A partir de l’estructura, els investigadors han dissenyat anticossos que neutralitzen i bloquegen l’adhesió del bacteri, dificultant el procés d’infecció.El bacteri Mycoplasma pneumoniae s’adhereix a les cèl·lules humanes mitjançant un complex d’adhesió format per les proteïnes P1 i P40/P90. Part del mecanisme d’adhesió ja era conegut però no s’havia aconseguit determinar l’estructura de les proteïnes implicades. Se sabia que el bacteri s’adhereix a uns receptors cel·lulars que es coneixen genèricament amb el nom d’àcids siàlics. Aquests receptors són usats per altres patògens importants per unir-se a les cèl·lules, com ara Mycoplasma genitalium o el virus de la grip.A l’Institut de Biologia Molecular de Barcelona del CSIC han obtingut cristalls que contenen les proteïnes P1 i P40/P90 unides a àcids siálics i els han analitzat amb Raigs-X, en la línia Xaloc del Sincrotó ALBA, el que ha permès visualitzar l’estructura tridimensional d’aquestes proteïnes. Això s’ha complementat amb les observacions obtingudes a la Universitat d’Osaka mitjançant crio-microscòpia Electrònica.L’investigador predoctoral de l’IBMB-CSIC Daviz Vizárraga ha explicat que les troballes han servit per dissenyat anticossos que s’uneixen a la part més conservada de la proteïna “per tal de bloquejar l’adhesió del bacteri a les cèl·lules humanes”. Oscar Quijada, de l’Hospital Universitari Parc Taulí, ha afegit que assajos amb pacients infectats per aquest bacteri revelen que l’extrem C-terminal de la proteïna P1 “genera una resposta immunitària potent i, a llarg termini, característiques que el converteixen en un candidat ideal per al desenvolupament de vacunes”. D’altra banda, els elements estructurals trobats a les proteïnes P1 i P40/P90 i les dades clíniques obtingudes dels pacients, han estat clau per a la interpretació del mecanisme que permet al patogen eludir el reconeixement del sistema immunitari de l’hoste per donar lloc a infeccions persistents.En l’estudi també han participat investigadors de l’Hospital Universitari Parc Taulí, de la Vall d’Hebron i del Centre de Regulació Genòmica.